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Charakterisierung der Proteinfamilie der Glutathion-S-Transferasen aus Arabidopsis thaliana in Saccharomyces cerevisiae.

Characterization of the protein family of the glutathione-S-transferases from Arabidopsis thaliana in Saccharomyces cerevisiae.

München, Technische Universität, Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan, Diss., 2012, 171 S.
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Glutathion-S-Transferasen (GSTs; EC 2.5.1.18) sind multifunktionale Proteine im pflanzlichen Entgiftungsstoffwechsel. Sie katalysieren die Konjugation von Xenobiotika mit dem Tripeptid Glutathion (GSH). In Arabidopsis thaliana sind 55 GST-Vertreter bekannt. Zur Charakterisierung dieser GSTs wurde ein heterologes Testsystem mit Saccharomyces cerevisiae etabliert. Unter xenobiotischem Stress wurden in GST-defizienten Hefemutanten die Expressionen der Arabidopsis GSTs zuckerabhängig induziert. Mittels hochauflösender Massenspektrometrie (ICR-FT/MS), HPLC und stabiler Isotopenmarkierung wurden die Pestizide auf GST/GSH-abhängige Biotransformationen untersucht. Herbizidsafener und Fungizide wie Anilazin wurden substratspezifisch durch Arabidopsis GSTs S-glutathionyliert. Diese Analysen belegten erstmals eine breite Entgiftungsfunktion der phi-Klasse GSTs gegenüber Xenobiotika.
Glutathione-S-transferases (GSTs; EC 2.5.1.18) are multifunctional proteins involved in plant detoxification processes. GSTs catalyze the conjugation of xenobiotics with the tripeptide glutathione (GSH). In Arabidopsis thaliana there are 55 GST members known. To characterize these GSTs a heterologous test system was established in Saccharomyces cerevisiae. Exposed to xenobiotic stress expressions of Arabidopsis GSTs were sugar-dependent induced in GST-deficient yeast mutant strains. Using high-resolution mass spectrometry (ICR-FT/MS), HPLC, and stabile isotope labeling pesticides were screened for GST/GSH-dependent biotransformation. Herbicide safeners and fungicides, e.g. anilazine, were substrate-specific S-glutathionylated by Arabidopsis GSTs. For the first time analysis demonstrated a broad detoxification function of phi-class GSTs against xenobiotics.
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Publikationstyp Sonstiges: Hochschulschrift
Typ der Hochschulschrift Dissertationsschrift
Quellenangaben Band: , Heft: , Seiten: 171 S. Artikelnummer: , Supplement: ,
Hochschule Technische Universität
Hochschulort München
Fakultät Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Begutachtungsstatus